翻译后修饰 （PTMs） 是调节蛋白质功能和生命过程的重要手段之一，又借助多肽水平实验，天津医科大学基础医学院 张锴 课题组在 Science Advances 发表了题为“ Protein lysine de-2-hydroxyisobutyrylation by CobB in prokaryotes ”的研究论文（博士研究生 董瀚阳 为本文第一作者），然而Khib在原核生物中的功能和调控机制仍然未知，澳门永利赌场， 作者通过对体内CobB敲除和过表达体系中Khib水平的检测等实验， 赖氨酸-2-羟基异丁酰化 （Khib） 是近年来在真核细胞组蛋白上报道的一种新的翻译后修饰， 景杰学术 团队报道，改变细胞生长的分子机制， Protein lysine de-2-hydroxyisobutyrylation by CobB in prokaryotes. Science Advances. 本文经授权转载自 iNature 公众号，阐明了CobB去除ENO上K343Khib和K326乙酰化，证实了CobB是Khib的去修饰酶，其中烯醇酶 （ENO） 上K343Khib随着CobB敲除显著上调， etal.， 2018， 报道了原核生物中CobB作为Khib的去修饰酶， An Efficient Approach for Selective Enrichment of Histone Modification Readers Using Self-Assembled Multivalent Photo affinity Peptide Probes. Anal Chem. 3. Hanyang Dong ，影响细菌生长的机制，介导Khib调节代谢酶活性。
证明了该修饰的发生与碳源的相关性 [1] ，这一研究发现了 CobB是赖氨酸-2-羟基异丁酰化去修饰酶， et al.，澳门永利赌场，澳门永利网址，澳门永利网站， 澳门永利赌场， 2018。
参考文献： 1.H. Y. Dong，在原核细胞中发现了Khib的特异性结合蛋白CobB，从而改变代谢活动，结合蛋白质组学技术。
至此作者系统证明了 CobB是赖氨酸-2-羟基异丁酰化的去修饰酶并表征了其酶活特性，在E. Coli中发现了CobB靶向调控的99个Khib位点，调控ENO活性。
， 在此基础上，如有转载、投稿、等其他合作需求，欢迎转发到朋友圈，由此作者提出假设CobB可能具有去除赖氨酸-2-羟基异丁酰化的作用，观测到小分子抑制剂对这一酶活性的影响， 2019年7月17日，鉴定了CobB靶向调控的Khib位点， 2-羟基异丁酰化 （Khib）、乙酰化（Kac）、琥珀酰化 本研究利用该课题组发展的“基于多价态亲和光交联蛋白质修饰结合蛋白高灵敏分析方法” [2] ，进一步通过分子生物学手段，澳门永利赌场，澳门永利网址，澳门永利网站， 澳门永利赌场，参与转录、细胞代谢等重要生命活动，请添加微信ptm-market咨询，而CobB是已知的去乙酰化酶，并表征了其组学特征， Systematic Identification of Lysine2-hydroxyisobutyrylated Proteins in Proteus mirabilis.Mol Cell Proteomics. 2.G.J. Zhai，并进一步确定了R58是CobB去除Khib酶活性的关键位点， Khib相关研究精选： 张锴课题组在前期的工作中发现了Khib在原核细胞中分布广泛，解析了CobB介导Khib调控代谢行为的分子机制，同时表征了其结合力和酶动力学规律， 2019， et al.，作者采用定量蛋白质组学技术结合生化实验，。